Tryptophan

Synonym

• l-Tryptophan

Übersicht

• Medizin
  • Pharmakologie
  • Physiologie
• Chemie
  • Analytik
• Biologie

Medizin

Typ

• Aminosäure

Anwendungsgebiete

• Im Rahmen einer Aminosäuretherapie
• Bei Depressionen und Schlafstörungen

Pharmakologie

Pharmakokinetik

Bioverfügbarkeit (BVabs)	ca. 100 %
Clearance (CLtot)	170 ml/min
Eliminationshalbwertszeit (t1/2)	1,5 h
Extrarenale Eliminationsfraktion (Q0)	1,0
Plasmaproteinbindung (PB)	10 %
Verteilungsvolumen (Vapp)	0,33 L/kg

Physiologie

Bemerkungen

• Für den Menschen essentielle Aminosäure.

Chemie

Strukturformel

Summenformel

C₁₁H₁₂N₂O₂

Molekülmasse

• 204,23

IUPAC

• (S)-2-Amino-3-(1H-indol-3-yl)propansäure

CAS-Nummer

• 73-22-3

Definition

• Tryptophan hat einen Gehalt zwischen 98,5 und 101,0 %, berechnet auf die getrocknete Substanz

Eigenschaften

Schmalzpunkt
pKS	(pKS1) 2,43 (andere Quelle, pKS1) 2,35 (pKS2) 9,44 (andere Quelle, pKS2) 9,33
IEP	5,89

Sonstige Eigenschaften

• Weißes bis fast weißes, kristallines oder amorphes Pulver.
• Wenig löslich in Wasser, schwer löslich in Ethanol, praktisch unlöslich in Ether.
• Die Substanz löst sich in verdünnten Alkalihydroxid-Lösungen und verdünnten Mineralsäuren.

Analytik

Identität

• Ninhydrin-Reaktion

Gehalt

• Titration in wasserfreiem Medium
  • Als schwache Base mit Perchlorsäure gegen Naphtholbenzein
  • Lösemittelgemisch ist wasserfreie Essigsäure mit wasserfreier Ameisensäure.
  • 1 Äquivalent

IR-Spektrum

NMR-Spektrum

• 90 MHz in DMSO-D₆

Massenspektrum

Fluorimetrie

• Tryptophan lässt sich in biologischen Proben häufig als "intrinsischer" Fluoreszenzmarker nutzen.
• So lassen sich über das Fluoreszenzspektrum des Tryptophans z.B. Rückschlüsse auf dessen unmittelbare chemische Umgebung ziehen:
  • Ein in Wasser gelöstes globuläres Protein, das in seinem hydrophoben Inneren Tryptophan enthält, kann sich durch Denaturierung so umlagern, dass Tryptophan nun in Kontakt mit Wasser gerät. Dabei kommt es es zu einer Verschiebung des Fluoreszenzspektrums zu größeren Wellenlängen (Rotverschiebung).
  • Umgekehrt kann ein im hydrophilen Teil eines Proteins vorkommender Tryptophanrest eine Blauverschiebung zeigen, wenn dieser Teil plötzlich (z.B. durch ein angelagertes Tensid) von Wasser abgeschirmt wird.
• Zur Beobachtung solcher Effekte nutzt man meist den Bereich unmittelbar um 295 nm, da hier das Emissionsspektrum von Tryptophan bereits deutlich genug von den schwächeren Fluoreszenzen von Phenylalanin und Tyrosin getrennt ist.

Biologie

Abkürzung

• Trp
• W

mRNA-Codon

• UGG

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