Chaperone
Definition
Bemerkungen
- Chaperone binden noch während der Proteinbiosynthese
an die noch nicht aufgefaltete Proteinkette.
- Dabei zeigen sie eine besondere Affinität zu exponierten hydrophoben
Bereichen.
- Sie unterstützen den Faltungsprozess durch Verhinderung ungewünschter
Interaktionen, z.B. mit anderen Proteinen.
- Die Interaktion der Chaperone mit dem zu faltenden neuen Protein
ist energieabhängig. Zu seiner Abspaltung wird ATP
benötigt, das zu ADP und anorganischem Phosphat
hydrolysiert wird.
- Das wichtigste Chaperon im Lumen des rauen endoplasmatischen
Retikulums ist BiP ("binding protein").
- Allgemein lassen sich Chaperone drei großen Familien zuordnen, die auch
als Hitzeschockproteine (hsp) bezeichnet werden, da manche bei
erhöhten Temperaturen und anderen Formen von Stress zum Schutz anderer Proteine
vermehrt in der Zelle gebildet werden:
- hsp60-Proteine
- hsp60-Proteine umschließen neugebildete Proteine
wie ein Fass und schirmen sie so gegenüber äußeren Einflüssen
weitestgehend ab.
- Dies ermöglicht die Auffaltung in die richtige Struktur in
geschützter Umgebung.
- hsp70-Proteine
- hsp70-Proteine binden während der Entstehungsphase an Proteine.
- Einige fördern Faltungsvorgänge durch Schutz vor
"unerlaubten Kontakten" der Proteinkette mit sich selbst,
andere sind am Proteinimport in Mitochondrien
beteiligt.
- hsp90-Proteine
- Die Chaperone werden erst abgespalten, wenn die Ausbildung der Sekundär-
und Tertiärstruktur abgeschlossen
ist.
|