Antikörper (Immunglobuline)

Aufbau / Bemerkungen

  • Antikörper, auch als Immunglobuline bezeichnet, bestehen chemisch aus mindestens vier Polypeptidketten: 
    • zwei identischen H-Ketten (heavy = schwer) und 
    • zwei identischen L-Ketten (light = leicht).
  • Die Ketten sind untereinander mit Disulfidbrücken verbunden und weisen insgesamt die Form eines Y auf.
  • Es gibt fünf unterschiedliche H-Ketten, nach denen die Immunglobuline in die entsprechenden Klassen unterteilt werden (γ -, m -, a -, e - und d - Ketten) sowie zwei verschiedene L-Ketten (κ- und λ-Ketten), die in allen fünf Klassen der Immunglobuline vorkommen.
  • Mit Hilfe bestimmter Enzyme kann man Immunglobuline aufspalten, es entstehen dabei zwei Fab-Fragmente (antigenbindend) und das immunologisch nichtspezifische Fc-Stück. 
  • Das Fab-Fragment wird auch als Paratop bezeichnet.
  • Die antigenspezifischen Bindungsstellen befinden sich am äußeren Ende der beiden Fab-Fragmente und sind auf dem Bild dunkel abgesetzt:

  • Ein Immunglobulin hat üblicherweise zwei Fab-Fragmente mit zwei identischen Antigenbindungsstellen, es ist bivalent und kann daher zwei identische antigene Strukturen binden.
  • Die antigenspezifischen Bindungsstellen bestehen aus variablen Aminosäuresequenzen, weshalb sie auch als V-Region bezeichnet werden. 
  • Im Organismus können praktisch gegen jedes Antigen ein spezifischer Antikörper gebaut werden.
  • Das Fc-Stück eines Immunglobulins ist unveränderlich, es gehört mit den Fab-Stücken zur sogenannten C-Region.
  • Am Fc-Teil können keine Antigene gebunden werden, dennoch ist dieses Endstück von großer Bedeutung: Es ist die Bindungsstelle für humorale Faktoren und Zellmembranen, so z.B. für die erste Komplementkomponente oder für Makrophagen.

Klassen

  • Den verschiedenen H-Ketten entsprechend, werden fünf Klassen von Immunglobulinen eingeteilt:

 


 

 

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